PROTEÍNAS

LAS PROTEÍNAS 

Son las macromoléculas más abundantes de nuestras células (50 – 80% de su peso en seco). Están formados por C, H, O y N, aunque pueden tener también S y, en menor proporción, P, Fe, Cu, etc.

 Son polímeros de los aminoácidos.

 Se clasifican en:

Péptidos

·         Tripéptidos (3)

·         Oligopéptidos (2 – 10)

·         Polipéptidos (>10)

·         Proteínas (> 50)

Holoproteínas                              

·         Filamentosas

·         Globulares

Heteroproteínas

·         Cromoproteína

·         Glucoproteínas

·         Lipoproteínas  

·         Nucleoproteínas

·         Fosfoproteínas

AMINOÁCIDOS

Son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los aminoácidos naturales son de tipo alfa, ya que los grupos amino y carboxilo se unen al mismo carbono. Se conocen 20 aminoácidos.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se clasifican según el radical (R) que se enlace al carbono alfa.

EL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un grupo amino de un aminoácidos y el grupo carboxilo de otro. Los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en el mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

 En el enlace peptídico, la unión entre el C y el N es más corta que en otros enlaces C – N, pero más larga que en los enlaces C = N. Tiene cierto carácter de enlace doble. Como consecuencia, este enlace tiene una cierta rigidez, sin que permita el giro.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Tomado de https://youtu.be/2IWSYOHNUpA. AcademiaVasquez

Las proteínas  vienen definidas por 4 estructuras:

•ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia lineal de aminoácidos. Nos indica qué aminoácidos y en qué orden aparecen. La función de una proteína depende de la secuencia. Cualquier variación da lugar a una proteína diferente. En toda proteína hay un grupo amino y otro carboxilo libres en los extremos. La secuencia siempre se escribe desde el N- terminal al C – terminal

•ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la disposición de la cadena en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de los enlaces, adquieren una disposición espacial estable. Se conocen dos tipos de estructuras:

Alfa hélice: Se produce un giro en la molécula, dando lugar a un tipo especial de enrollamiento. Los átomos de oxígeno quedan orientados en la misma dirección, mientras que los de H del grupo amino lo hacen en la dirección contraria. Ello permite la formación de puentes de H que mantienen estable la hélice.

Disposición beta o lámina plegada: Forma una hélice extendida (parecido a un zig – zag), ya que no existen puentes de H. Es estable gracias a la asociación de varias moléculas o varios segmentos de la misma cadena, estableciéndose puentes de H. Los grupos R se disponen por encima y por debajo. Suelen tener grupos R pequeños. Es muy característica en la queratina.

•ESTRUCTURA TERCIARIA

Disposición espacial tridimensional de la proteína.

 Existen dos tipos de configuraciones

•Filamentosa: mantiene una estructura secundaria alargada y sólo se retuerce ligeramente. Son insolubles en agua. Para funciones esqueléticas. Ej.: queratina, colágeno, elastina, etc.

•Globular: Se pliegan formando estructuras relativamente esféricas. Solubles y más abundantes. Ej.: mioglobina.

•ESTRUCTURA CUATERNARIA

Informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas, idénticas o no, para formar un complejo proteínico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad proteica. Ejm.: la hemoglobina tiene 4 protómeros, las cápsides de los virus tienen muchos protómeros (polímeros).

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Dependen sobre todo de los radicales. Al conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y reaccionar con éstas se denomina centro activo.

•SOLUBILIDAD

Las proteínas globulares dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad depende de los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de H con las moléculas de agua. Si se unieran con otras proteínas, precipitarían.

•DESNATURALIZACIÓN

Si una solución es sometida a cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o modificaciones en la temperatura, la solubilidad de las proteínas desaparece. Los enlaces que mantienen la configuración globular se rompen y se adopta la forma filamentosa. Tienden a unirse moléculas entre sí y precipitan.

 Las propiedades biocatalizadoras se pierden por alteración del centro activo. No afecta a los enlaces peptídicos, pero sí a las estructuras 2ª y 3ª. En ocasiones pueden volver a su conformación primitiva (renaturalización).

 Ej.: corte de la leche (por descenso del pH al convertir las bacterias la lactosa en ácidos láctico), permanentes del cabello, etc.

•ESPECIFICIDAD

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan sectores estables y sectores variables en los que algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere su funcionalidad. Ello da lugar a que cada especie tenga proteínas específicas, incluso distintas entre individuos de una misma especie. Cuanto más alejadas estén dos especies, más distintas serán sus proteína homólogas (con la misma función).

 Existen sectores estables que se repiten debido a su gran eficacia biológica (incluso en proteína con funciones diferentes). Son los dominios estructurales.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteínas o proteínas simples•

Tomado de https://youtu.be/h9ZHJVypzUY. AcademiaVasquez

Globulares: generalmente solubles en agua. ◾Albúminas: constituyen la fracción principal de las proteínas plasmáticas. Regulan la presión osmótica y constituyen la reserva principal de proteína del organismo. Ej.: ovoalbúmina, seroalbúmina y lactoalbúmina.

Globulinas: con gran masa molecular. Ej.: lacto, sero y ovoalbúmina. También la alfa – albúmina (asociada a la hemoglobina) y las gammaglobulinas o inmunoglobulinas.

Histonas: aparecen en el núcleo celular, asociadas al ADN.

Filamentosas o fibrilares: fundamentalmente en animales.

Colágeno: en tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Forman fibras con gran resistencia a la tensión. Por polimerización e hidrólisis se originan las gelatinas.

Elastina: se deforman y se recuperan sin deteriorarse. Aparecen en tendones, vasos sanguíneos y pulmones. No dan lugar a gelatinas.

Queratina: en cabello, uñas, pelo, plumas, cuernos, pezuñas,...

Actina y miosina: intervienen en la contracción muscular.

·         Heteroproteínas o Proteínas conjugadas: 

Tomado de https://youtu.be/zbop-14bheM. Academiavasquez

Están formadas por el grupo proteico y el grupo prostético (o no proteico). ◦Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada (pigmentos). Ej.: hemoglobina, mioglobina, hemocianina, citocromos,...

Glucoproteínas: El grupo protético contiene monosacáridos (glucosa, galactosa,...). Se unen mediante un enlace covalente un radical hidroxilo del glúcido y un radical amino del prótido. H. estimulante del folículo (FSH), H. estimulante del tiroides (TSH), H. luteinizante (LH), mucinas,...

Lipoproteínas: grupo protético: ácidos grasos. Lipoproteína sanguíneas (LDL, HDL), en membranas,...

Nucleoproteínas: grupo protético: ácidos grasos. Histonas con ácidos nucleicos.

Fosfoproteínas: grupo prostético: ácido fosfórico. Caseínas (leche),...

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Estructural: formando parte de las membranas plasmáticas, en microtúbulos, cilios, flagelos, queratina, elastina, colágeno,...
• Transporte: hemoglobina, hemocianina, mioglobina, lipoproteína sanguíneas, permeasas,...
• Enzimática: con acción biocatalizadora. Favorecen reacciones químicas.  
• Hormonal: biocatalizadores que no actúan localmente, sino globalmente. Insulina, tiroxina, adrenalina...
• Defensiva: gammaglobulinas o inmunoglobulinas. Se incluyen proteína que modifican el pH y las toxinas, con funciones bactericidas, fungicidas, trombina, fibrinógeno, mucinas,...
• Contráctil: actina y miosina.
• Reserva: ovoalbúmina, caseína,...
• Homeostática: regulando el pH.

PARA PROFUNDIZAR REVISAR LOS VIDEOS DEL SIGUIENTE ENLACE:

https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules#proteins-and-amino-acids

REVISE EL SIGUIENTE ENLACE:  Desnaturalización de proteínas

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EXPERIMENTOS

1. CUESTIONARIO DE LA PRÁCTICA DE PROTEÍNAS

2. CUESTIONARIO DE REPASO

LECCIÓN DE LÍPIDOS

Solo se recepta un solo envío

LÍPIDOS

 

 Los lípidos forman un grupo de compuestos orgánicos formados principalmente por C, H y O, en los que se incluyen en ocasiones otros elementos (N, S y P). En este grupo se incluye una gran variedad de sustancias con características químicas diversas pero con propiedades físicas comunes:

•insolubles o poco solubles en agua y solubles en disolventes orgánicos (no polares), como cloroformo, éter, alcohol, benceno, acetona.

Se encuentran en todos los seres vivos, en proporciones muy variables.

FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS

•Reserva: los triacilglicéridos constituyen la principal reserva energética en los animales, ya que presentan un valor energético  de 9,4 kcal / g

•Estructural: lípidos de membrana, colesterol.

•Biocatalizadora: vitaminas, hormonas, prostaglandinas.

•Protectora: panículo adiposo, recubrimiento de hojas, plumas,…

•Transportadora: lipoproteínas (transportan grasas en sangre)

•Pigmentos fotosintéticos: licopeno, xantofila, carotenos

CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS

Lípidos

•Saponificables

Lípidos simples

Acilglicéridos

Céridos

Lípidos complejos

Fosfolípidos

Glucolípidos

•Insaponificables

Esteroides

Terpenos

Prostaglandinas

LÍPIDOS SAPONIFICABLES

Son todos aquellos formados por ésteres. Todos contienen ácidos grasos.

LOS ÁCIDOS GRASOS

Los ácidos grasos son largas cadenas hidrocarbonadas de tipo alifático, lineales y con número par de carbonos (generalmente entre 14 y 22). Poseen un grupo carboxilo (-COOH) en uno de sus extremos. La cadena alifática es apolar y el grupo carboxilo es polar.

La cadena puede ser:

•saturada: sin enlaces dobles.

•insaturada: con enlaces dobles (mono, di y poliinsaturados)

LÍPIDOS SIMPLES

           •ACILGLICÉRIDOS

Solamente están compuestos por C, H y O. Se forman por la esterificación de una, dos o tras moléculas de ácidos grasos con el glicerol (propanotriol). Según el número se clasifican en mono, di o triacilglicéridos. Los más abundantes son los triglicéridos. Constituyen las principales reservas energéticas en las células vegetales y animales, ya que su rendimientos (9,4 kcal/g) es mucho mayor que el de los glúcidos (4,1 kcal/g). Éstos pueden ser simples (si los ácidos grasos son iguales) o mixtos (si son diferentes).  Las mezclas de triglicéridos simples y mixtos dan lugar a las grasas naturales.

 El punto de fusión depende del número de ácidos grasos, de la longitud de las cadenas y del número de enlaces dobles. Los enlaces dobles disminuyen el punto de fusión. 

 Se clasifican en:

•aceites (líquidos): son grasas líquidas u oleosas a temperatura ambiente. Contienen ácidos grasos insaturados o de cadena corta o ambos a la vez. Ejm: aceites de semillas o de oliva. El aceite de oliva está formado fundamentalmente por el triglicérido trioleína (tres ácidos oleicos)

•mantecas (semisólidos) Ejm. la grasa de cerdo. Su grado de fluidez depende de su contenido en ácidos grasos insaturados, que, a su vez, depende de su alimentación. Así, los cerdos alimentados con bellotas ingieren más cantidad de grasas insaturadas y generan grasas más fluidas que son más apreciadas para el consumo y, por tanto, más caras.

•sebos (sólidos): como la grasa  de buey, carnero y cabra. El sebo de buey está formado fundamentalmente por el triglicérido triestearina (tres ácidos esteáricos).

En animales de sangre fría y en vegetales se encuentran aceites. En animales de sangre caliente se encuentran sebos o mantecas.

 Por hidrogenación, los ácidos grasos insaturados de los aceites pierden sus dobles enlaces y se saturan, por lo que el aceite pasa a estado sólido. Esta propiedad se utiliza en la industria para fabricar margarinas a partir de aceites.

              •CÉRIDOS

Son ésteres de ácidos grasos con un alcohol monovalente y lineal de cadena larga. Son totalmente hidrófobos. Están tanto en animales como en vegetales y tiene función protectora sobre pelo, piel, plumas, frutos, hojas, etc. Pueden aparecer mezclados con ácidos grasos libres y esteroides como en la cera de abejas, lanolina (cera protectora de la lana), cerumen (conducto auditivo), etc.
                                          

LÍPIDOS COMPLEJOS

En su composición intervienen sustancias lipídicas y no lipídicas (alcoholes, ácidos,...). La estructura general de todos ellos responde a la de una molécula anfipática que posee una zona hidrófoba (apolar) formada por un alcohol (glicerina o esfingosina), con uno o dos ácidos grasos, y otra zona hidrófila (polar) originada por los componentes no lipídicos

 Son las moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de las membranas citoplasmáticas, por lo que también se les denominan lípidos de membrana.

                •FOSFOLÍPIDOS

Fosfoglicéridos:

Están formados por ácido fosfatídico (grupo fosfato + dos ácidos grasos insaturado) + alcohol (glicerol).

Los fosfolípidos tienen un comportamiento anfipático.

 En medio acuoso forman espontáneamente bicapas, con los extremos apolares enfrentados. Estas bicapas tienden a cerrarse sobre sí mismas, con lo que se evita que las cadenas hidrocarbonadas estén en contacto con el agua. Ello impide o dificulta el paso de moléculas hidrosolubles a través de ellas. Esto permite que la composición dentro y fuera pueda ser diferente. Además las bicapas lipídicas tienen la propiedad de autorrepararse si se produce alguna alteración.

                •GLUCOLÍPIDOS

Ceramida + glúcido. Sin fosfato. Forman parte de las membranas plasmáticas, especialmente del cerebro. Se sitúan en la cara externa de las membranas celulares, donde realizan la función de relación, siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.

LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

No contienen ni grupos éster, ni ácidos grasos.

Se clasifican en:

ESTEROIDES

Son lípidos complejos que derivan del esterano (ciclopentano perhidrofenantreno). La estructura está formada por tres anillos de seis carbonos unidos de forma no lineal a un anillo de cinco carbonos.

Se dividen en dos grupos:

ESTEROLES

Colesterol: Base para la síntesis de casi todos los esteroides. Forma parte de las membranas de las células.

 El colesterol es fundamental para la vida: otorga fluidez a la membrana, interviene en la elaboración de hormonas y es la precursora de los ácidos biliares.

 La presencia en el cuerpo tiene un doble origen:

•Aportado por los alimentos (huevos, manteca, carne)

•Lo sintetizan las células del hígado.

El colesterol nunca viaja libre en la sangre. Para viajar se une a una molécula de naturaleza proteica (lipoproteína). Existen dos tipos:

           •LDL o de baja densidad (más lípidos que proteínas)

           •HDL o de alta densidad (Más proteínas que lípidos)

La LDL, cuando se encuentra en exceso, deposita el colesterol en las paredes de las arterias (colesterol malo). Cuando los niveles son altos (superiores a 180 mg /100 ml de sangre), se forman en las paredes de las arterias una placa de ateroma (aterosclerosis, endurecimiento de las arterias). Puede dificultar o impedir la circulación. También produce debilitamiento del vaso afectado (puede llegar a romperse)

 La HDL recoge el colesterol acumulado en los vasos y los transporta de nuevo hasta el hígado (colesterol bueno). Con más de 55 mg de HDL / 100 ml de sangre, estaremos protegidos contra las enfermedades cardíacas.

Vitamina D: regula el metabolismo del Ca y su absorción intestinal.

Estradiol: hormona encargada de regular los caracteres sexuales femeninos.

Ácidos biliares: emulsión de las grasas.

•HORMONAS ESTEROIDEAS

Tienen un grupo =O en el C3

•Hormonas suprarrenales: aldosterona (funcionamiento del riñón), cortisol (síntesis de glucógeno).

•Hormonas sexuales: progesterona (prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación) y testosterona (caracteres sexuales masculinos).          

TERPENOS

Responden a la estructura general derivada de la polimerización del isopreno. Dependiendo del número de terpenos son:

Monoterpenos: Esencias vegetales: limoneno, mentol, alcanfor, vainillina, geraniol, pineno, eucaliptol, timol (tomillo), anetol (anis), etc.

Diterpenos  que tienen funciones vitamínicas:

Vitamina  K (interviene en coagulación de la sangre),

Vitamina A, (mejora la visión)

Vitamina E (antioxidante)

•Triterpenos dan origen de los esteroides

•Tetraterpenos: Pigmentos fotosintéticos: carotenoides de color anaranjado, xantofilas de color amarillo, licopenos de color rojo,...

Politerpenos: Resinas, látex (caucho).

PROSTAGLANDINAS

Su unidad base es el prostanoato. Se sintetiza a partir de ácidos grasos insaturados. Entre sus funciones se encuentran:

•Aumentan el umbral frente al dolor. Estimulan los receptores del dolor.

•Intervienen en la aparición de la fiebre como defensa frente a las infecciones.

•Aumentan los procesos de coagulación por agregación de plaquetas.

•Estimulan la musculatura lisa del útero

•Reducen la secreción de jugos gástricos.

•Disminuyen la presión sanguínea al aumentar la filtración glomerular

El ácido acetilsalicílico bloquea la enzima que interviene en la síntesis de las prostaglandinas.    

LIPIDOS. PROPIEDADES FUNCIÓN Y CLASIFICACIÓN

LIPIDOS SAPONIFICABLES

LIPIDOS NO SAPONIFICABLES 

1. TALLER DE REPASO DE LÍPIDOS SAPONIFICABLES

2. TALLER DE REPASO DE LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

Los talleres seran pueden ser realizados varias veces y se registrará la nota mas alta que consiga. El día jueves a las 9h00 ingresar al blog para realizar la lección en linea sobre proteínas en base al cuestionario de los talleres 1 y 2