BIOLOGÍA 24 DE MAYO BI: PROTEÍNAS

LAS PROTEÍNAS

Son las macromoléculas más abundantes de nuestras células (50 – 80% de su peso en seco). Están formados por C, H, O y N, aunque pueden tener también S y, en menor proporción, P, Fe, Cu, etc.

Son polímeros de los aminoácidos.

Se clasifican en:

Péptidos

· Tripéptidos (3)

· Oligopéptidos (2 – 10)

· Polipéptidos (>10)

· Proteínas (> 50)

Holoproteínas

· Filamentosas

· Globulares

Heteroproteínas

· Cromoproteína

· Glucoproteínas

· Lipoproteínas

· Nucleoproteínas

· Fosfoproteínas

AMINOÁCIDOS

Son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los aminoácidos naturales son de tipo alfa, ya que los grupos amino y carboxilo se unen al mismo carbono. Se conocen 20 aminoácidos.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se clasifican según el radical (R) que se enlace al carbono alfa.

EL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un grupo amino de un aminoácidos y el grupo carboxilo de otro. Los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en el mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

En el enlace peptídico, la unión entre el C y el N es más corta que en otros enlaces C – N, pero más larga que en los enlaces C = N. Tiene cierto carácter de enlace doble. Como consecuencia, este enlace tiene una cierta rigidez, sin que permita el giro.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Tomado de https://youtu.be/2IWSYOHNUpA. AcademiaVasquez

Las proteínas vienen definidas por 4 estructuras:

•ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia lineal de aminoácidos. Nos indica qué aminoácidos y en qué orden aparecen. La función de una proteína depende de la secuencia. Cualquier variación da lugar a una proteína diferente. En toda proteína hay un grupo amino y otro carboxilo libres en los extremos. La secuencia siempre se escribe desde el N- terminal al C – terminal

•ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la disposición de la cadena en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de los enlaces, adquieren una disposición espacial estable. Se conocen dos tipos de estructuras:

Alfa hélice: Se produce un giro en la molécula, dando lugar a un tipo especial de enrollamiento. Los átomos de oxígeno quedan orientados en la misma dirección, mientras que los de H del grupo amino lo hacen en la dirección contraria. Ello permite la formación de puentes de H que mantienen estable la hélice.

Disposición beta o lámina plegada: Forma una hélice extendida (parecido a un zig – zag), ya que no existen puentes de H. Es estable gracias a la asociación de varias moléculas o varios segmentos de la misma cadena, estableciéndose puentes de H. Los grupos R se disponen por encima y por debajo. Suelen tener grupos R pequeños. Es muy característica en la queratina.

•ESTRUCTURA TERCIARIA

Disposición espacial tridimensional de la proteína.

Existen dos tipos de configuraciones

•Filamentosa: mantiene una estructura secundaria alargada y sólo se retuerce ligeramente. Son insolubles en agua. Para funciones esqueléticas. Ej.: queratina, colágeno, elastina, etc.

•Globular: Se pliegan formando estructuras relativamente esféricas. Solubles y más abundantes. Ej.: mioglobina.

•ESTRUCTURA CUATERNARIA

Informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas, idénticas o no, para formar un complejo proteínico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad proteica. Ejm.: la hemoglobina tiene 4 protómeros, las cápsides de los virus tienen muchos protómeros (polímeros).

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Dependen sobre todo de los radicales. Al conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y reaccionar con éstas se denomina centro activo.

•SOLUBILIDAD

Las proteínas globulares dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad depende de los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de H con las moléculas de agua. Si se unieran con otras proteínas, precipitarían.

•DESNATURALIZACIÓN

Si una solución es sometida a cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o modificaciones en la temperatura, la solubilidad de las proteínas desaparece. Los enlaces que mantienen la configuración globular se rompen y se adopta la forma filamentosa. Tienden a unirse moléculas entre sí y precipitan.

Las propiedades biocatalizadoras se pierden por alteración del centro activo. No afecta a los enlaces peptídicos, pero sí a las estructuras 2ª y 3ª. En ocasiones pueden volver a su conformación primitiva (renaturalización).

Ej.: corte de la leche (por descenso del pH al convertir las bacterias la lactosa en ácidos láctico), permanentes del cabello, etc.

•ESPECIFICIDAD

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan sectores estables y sectores variables en los que algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere su funcionalidad. Ello da lugar a que cada especie tenga proteínas específicas, incluso distintas entre individuos de una misma especie. Cuanto más alejadas estén dos especies, más distintas serán sus proteína homólogas (con la misma función).

Existen sectores estables que se repiten debido a su gran eficacia biológica (incluso en proteína con funciones diferentes). Son los dominios estructurales.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteínas o proteínas simples•

Tomado de https://youtu.be/h9ZHJVypzUY. AcademiaVasquez

Globulares: generalmente solubles en agua. ◾Albúminas: constituyen la fracción principal de las proteínas plasmáticas. Regulan la presión osmótica y constituyen la reserva principal de proteína del organismo. Ej.: ovoalbúmina, seroalbúmina y lactoalbúmina.

Globulinas: con gran masa molecular. Ej.: lacto, sero y ovoalbúmina. También la alfa – albúmina (asociada a la hemoglobina) y las gammaglobulinas o inmunoglobulinas.

Histonas: aparecen en el núcleo celular, asociadas al ADN.

Filamentosas o fibrilares: fundamentalmente en animales.

Colágeno: en tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Forman fibras con gran resistencia a la tensión. Por polimerización e hidrólisis se originan las gelatinas.

Elastina: se deforman y se recuperan sin deteriorarse. Aparecen en tendones, vasos sanguíneos y pulmones. No dan lugar a gelatinas.

Queratina: en cabello, uñas, pelo, plumas, cuernos, pezuñas,...

Actina y miosina: intervienen en la contracción muscular.

· Heteroproteínas o Proteínas conjugadas:

Tomado de https://youtu.be/zbop-14bheM. Academiavasquez

Están formadas por el grupo proteico y el grupo prostético (o no proteico). ◦Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada (pigmentos). Ej.: hemoglobina, mioglobina, hemocianina, citocromos,...

Glucoproteínas: El grupo protético contiene monosacáridos (glucosa, galactosa,...). Se unen mediante un enlace covalente un radical hidroxilo del glúcido y un radical amino del prótido. H. estimulante del folículo (FSH), H. estimulante del tiroides (TSH), H. luteinizante (LH), mucinas,...

Lipoproteínas: grupo protético: ácidos grasos. Lipoproteína sanguíneas (LDL, HDL), en membranas,...

Nucleoproteínas: grupo protético: ácidos grasos. Histonas con ácidos nucleicos.

Fosfoproteínas: grupo prostético: ácido fosfórico. Caseínas (leche),...

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Estructural: formando parte de las membranas plasmáticas, en microtúbulos, cilios, flagelos, queratina, elastina, colágeno,...

Transporte: hemoglobina, hemocianina, mioglobina, lipoproteína sanguíneas, permeasas,...

Enzimática: con acción biocatalizadora. Favorecen reacciones químicas.

Hormonal: biocatalizadores que no actúan localmente, sino globalmente. Insulina, tiroxina, adrenalina...

Defensiva: gammaglobulinas o inmunoglobulinas. Se incluyen proteína que modifican el pH y las toxinas, con funciones bactericidas, fungicidas, trombina, fibrinógeno, mucinas,...